1.1膠原蛋白

1.1.1膠原蛋白的分子組裝與種類分布

IMCT中最豐富的蛋白質(zhì)是膠原蛋白，它是細(xì)胞外基質(zhì)的主要成分，是一種富含羥脯氨酸的蛋白質(zhì)，哺乳動物肌肉中膠原蛋白含量達(dá)12.8%。膠原蛋白包含20種氨基酸中的18種，每個膠原蛋白分子中含有約33%的甘氨酸、12%的脯氨酸和11%的羥脯氨酸，蛋氨酸、半胱氨酸和酪氨酸含量低，色氨酸缺乏。膠原蛋白的一級結(jié)構(gòu)中富含Gly-X-Y重復(fù)序列，其中X和Y位置通常被脯氨酸（Pro）和羥脯氨酸（Hyp）占據(jù)。每個膠原蛋白分子的中心區(qū)域由3條α-鏈各自盤繞成左旋螺旋，再相互纏繞形成右手超螺旋，其與螺旋末端的無規(guī)卷曲部分共同構(gòu)成原膠原蛋白。原膠原蛋白分子再自我組裝形成膠原原纖維，膠原原纖維進(jìn)一步聚集形成膠原纖維，以及各種不同結(jié)締組織。

目前已發(fā)現(xiàn)編碼29種類型膠原蛋白的基因，在骨骼肌中至少存在7種膠原蛋白類型——I，III，IV，V，VI，XII和XIV。骨骼肌中膠原蛋白的主要類型是I型和III型，它們成四分之一交錯排列在組織中形成原纖維。I型膠原蛋白是肌外膜的主要成分，I型和III型在肌束膜中含量多，而在肌內(nèi)膜中主要是III型、IV型和V型，如圖3所示，這些結(jié)締組織共同賜予肌肉一定的韌度。因為肌肉間的肌外膜在加熱煮制加工過程中通常被修整掉，所以III、IV和V型膠原蛋白對肉韌度的貢獻(xiàn)要比I型大一些。

1.1.2膠原蛋白的交聯(lián)

膠原蛋白分子的分層組裝和堆積可為不同的組織提供結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性、機(jī)械完整性和彈性，其作用隨著分子間的共價交聯(lián)而增強(qiáng)。除了單個膠原蛋白分子的三螺旋結(jié)構(gòu)之外，膠原蛋白還通過翻譯后修飾形成的分子間和分子內(nèi)的交聯(lián)獲得了額外的機(jī)械性能和化學(xué)穩(wěn)定性。該過程是通過賴氨酸氧化酶的作用將特定的賴氨酸和羥賴氨酸殘基轉(zhuǎn)化為相應(yīng)的醛而引發(fā)的，使在同一分子和相鄰分子中與并列的賴氨酸醛、賴氨酸、羥基賴氨酸和組氨酸殘基發(fā)生一系列縮合反應(yīng)，從而導(dǎo)致二價、三價和四價交聯(lián)。交聯(lián)以3種共價鍵形式存在：（1）二硫鍵，由于僅含有半胱氨酸而被限制在III型和IV型中；（2）2條α鏈中賴氨酸和羥賴氨酸的醛基氧化形成的，在體外可還原；（3）更復(fù)雜的鍵，連接2個以上的α鏈，主要是膠原蛋白的老化過程中產(chǎn)生的（成熟交聯(lián)）。

分子內(nèi)交聯(lián)是通過賴氨酰氧化酶作用于膠原蛋白的氨基和羧基端肽，將選定的賴氨酸和羥賴氨酸殘基轉(zhuǎn)化為醛基賴氨酸和羥基賴氨酸，可在纖維形成過程中通過醇醛縮合自發(fā)反應(yīng)，如圖4所示，當(dāng)膠原蛋白分子內(nèi)的2個α鏈精確并聯(lián)排列時才能形成。因此，α鏈二聚體是由兩條α鏈的端肽段之間的分子內(nèi)交聯(lián)產(chǎn)生的。分子內(nèi)交聯(lián)不影響膠原纖維的穩(wěn)定性，而分子間的交聯(lián)影響膠原纖維的穩(wěn)定性。

分子間交聯(lián)發(fā)生在膠原蛋白三聚體的端肽與四分之一交錯的相鄰三聚體的螺旋區(qū)域之間。膠原原纖維中1條α鏈上的賴氨酸醛基與其鄰近的賴氨酸或羥賴氨酸ε-氨基反應(yīng)生成穩(wěn)定的醛胺類物質(zhì)（脫氫羥賴氨酰異亮氨酸，Dehydro-hydroxylysinonorleucine），該物質(zhì)具有還原性和熱不穩(wěn)定性，可被還原成羥賴氨酰異亮氨酸（Hydro-xylysinonorleucine），這些交聯(lián)的化學(xué)性質(zhì)取決于膠原組織的性質(zhì)和年齡。交聯(lián)的差異是由于三螺旋中端肽和特定賴氨酸的羥基化程度所致。這些二價交聯(lián)僅是中間體，隨后與組氨酸、賴氨酸或羥賴氨酸殘基多次縮合轉(zhuǎn)化為穩(wěn)定的三價交聯(lián)——組氨酸-羥基-賴氨酸正亮氨酸、羥賴氨酸吡啶啉和賴氨酸吡啶啉，并且隨著成熟過程中膠原蛋白合成代謝的減少，三價交聯(lián)在組織中不斷累積。大部分成熟的交聯(lián)在動物生命后期形成，其局部濃度取決于形成它們的組織、年齡、性別、活動和身體狀態(tài)。

在動物生長發(fā)育過程中，隨著非還原性交聯(lián)的增加，使肌肉中的膠原蛋白不斷地互相形成三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，增加了肌肉的韌性，同時膠原蛋白的可溶解性越來越低。此外，膠原纖維變粗可能也會導(dǎo)致韌性增加。

降解現(xiàn)有的IMCT結(jié)構(gòu)和成分并合成新的替代成分的過程稱為膠原蛋白的合成代謝。未成熟交聯(lián)占比高表明主要是新的膠原蛋白合成，例如：在組織生長、纖維化、傷口愈合和骨折修復(fù)中。相反，成熟的交聯(lián)占優(yōu)勢則表明膠原合成代謝程度低。因此，未成熟與成熟交聯(lián)的比例可作為膠原組織代謝率的指標(biāo)。動物成熟后膠原組織的合成代謝減少，膠原蛋白中葡萄糖和賴氨酸的ε-氨基反應(yīng)，形成第二種交聯(lián)機(jī)制，通常稱為非酶糖基化，與精氨酸形成環(huán)狀結(jié)構(gòu)，生成葡萄糖苷，與之類似的結(jié)構(gòu)如戊糖苷，在分子間交聯(lián)的形成中發(fā)揮作用，如圖4中④所示。

此外，轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶可介導(dǎo)膠原蛋白的交聯(lián)，可將非膠原配體固定在膠原上，從而形成分子內(nèi)、分子間交聯(lián)，如圖4中③所示。

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